发现的本质τ解开阿尔茨海默氏症

博士在他的研究中超过100年前,Alois Alzheimer确定疾病的三个特点来承担他的名字。除了淀粉样斑块和脑萎缩,神经原纤维缠结是阿尔茨海默病的特征。那些缠结形成异常链的蛋白质称为τ扭在一起,防止神经元的正常运转。

需要科学家几十年之后,阿尔茨海默博士的工作是多么重要的τ是在阿尔茨海默氏病的发展。狗万正网地址

“基于科学证据,我们现在知道神经退化和阿尔茨海默氏症的症状是由于τ蔓延,“泽维尔Langlois说,博士,研究员领导团队专注于τAbbVie基础神经科学中心在剑桥,马萨诸塞州,美国”,虽然我们知道τ在体内的作用,最终,在阿尔茨海默病的开始和结束,我们正在试图找出中间发生了什么导致τ把有毒的。”

开始和结局

τ有非常重要的作用在健康细胞的功能。τ是正常,可溶性蛋白在大脑中生活,就像铁轨上的关系,它的目的是帮助神经细胞运输所需的材料函数。τ脱落铁轨时,如阿尔茨海默氏症,神经原纤维缠结的形式。

τ开始建立与记忆相关的大脑区域和空间导航,一旦这种情况发生,该病的临床症状开始出现——症状像健忘,有时迷失方向。

可怕的形式

科学家不知道究竟发生了什么τ之间时间运转正常,当它开始跟踪。

“我们知道,在某种程度上,通过一个过程或另一个,τ是一种不溶性形式,开始播种和大脑某些区域的蔓延,“Langlois说。“有一种可怕的形式的τ的数量可能是有毒的,这是我们通过研究试图回答的主要问题——一个是有毒?”

细胞产生τ后,它在许多方面可以修改。它可以切成小块。其他分子可以附着于τ。然后,个别蛋白质可以开始粘在一起越来越大团τ,占许多不同形式τ。

发现故事的其余部分

直到最近,大部分集中在新药物的发现和开发阿尔茨海默氏症与疾病相关的淀粉样斑块。狗万正网地址不幸的是,大部分的这些方法未能减缓疾病的发展在人类临床试验。

“这些方法的失败已经释放了拥抱和探索新方法,包括τ目标,科学推进以不同的方式,”林恩Rueter说,博士,主任在AbbVie神经科学发现。

确定了τ蔓延导致神经退化,一种方法包括研究专注于目标的大脑可能有助于减少细菌传播。

另一种方法目标τ,本身。“我们正试图阻止τ病理学和分子正在测试隔离和目标特定τ形式,以及那些pan-tau活动,“Rueter说。AbbVie”一个项目是ABBV-8E12,抗体在第二阶段发展与可溶性和不可溶性蛋白质的形式,这将让我们看到阻塞τ的影响传播疾病进展。”狗万正网地址

影响阿尔茨海默氏症

τ不仅仅是发现阿尔茨海默氏症。Tau-associated神经退化在其他神经退行性疾病,包括进行性核上的麻痹,亨廷顿氏舞蹈病等。

“τ和神经退化之间的联系是如此强烈,我100%相信我们有正确的目标,“Langlois说。“当我们找出目标有效,我们可以重写这个故事的结局对阿尔茨海默氏症患者和超越。”